Die Bindung von Cyanid an [FeFe]‐Hydrogenasen stabilisiert die alternative Konfiguration des Protonentransferpfads
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Hydrogenasen sind H2-umsetzende Metalloenzyme und enthalten katalytische Kofaktoren, deren Eisenionen durch biologisch ungewöhnliche Kohlenmonoxid- (CO) Cyanid- (CN−) Liganden koordiniert sind. Externes CO CN−hemmt jedoch. Der molekulare Mechanismus der Bindung von CN− an [FeFe]-Hydrogenasen ist unbekannt. In dieser Studie präsentieren wir Kristallstrukturen mit behandelten [FeFe]-Hydrogenase CpI aus Clostridium pasteurianum. Auf Grund hohen Auflösung 1.39 Å können die intrinsischen CO- CN−-Liganden voneinander unterscheiden. Wir zeigen, dass externes offene Bindestelle des Kofaktors besetzt, auch bindet. Im Gegensatz zu anderen Inhibitoren zeigen CN−-behandelten Kristalle Konformationsänderungen konservierter Reste Protonentransferpfads, einen direkten Austausch Protonen zwischen den Aminosäuren E279 S319 ermöglichen. Diese Konformation wurde als notwendig für effizienten Protonentransfer vorgeschlagen, doch sie bisher nicht strukturell nachgewiesen.
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ژورنال
عنوان ژورنال: Angewandte Chemie
سال: 2023
ISSN: ['1521-3773', '1433-7851', '0570-0833']
DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202216903